叶绿体内酶的分布
从物质代谢过程中可知，酶在细胞内是分隔着分布的。代谢上有关的酶，常常组成一个酶体系，分布在细胞的某一组分中，例如，糖酵解酶系和糖元合成、分解酶系存在于胞液中；三羧酸循环酶系和脂肪酸β-氧化酶系定位于线粒体；核酸合成的酶系则绝大部分集中在细胞核内。这样的酶的隔离分布为代谢调节创造了有利条件，使某些调节因素可以较为专一地影响某一细胞组分中的酶的活性，而不致影响其他组分中的酶的活性，从而保证了整体反应的有序性。一些代谢物或离子在各细胞组分间的穿梭移动也可以改变细胞中某些组分的代谢速度。例如，在胞液中生成的脂酰辅酶A主要用于合成脂肪；但在肉毒碱的作用下，经肉毒碱脂酰转移酶的催化，脂酰辅酶A可进入线粒体，参与β-氧化的过程。又如，Ca＋＋从肌细胞线粒体中出来，可以促进胞液中的糖元分解，而Ca＋＋进入线粒体则有利于糖元合成。
物质代谢实质上是一系列的酶促反应，代谢速度的改变并不是由于代谢途径中全部酶活性的改变，而常常只取决于某些甚至某一个关键酶活性的变化。此酶通常是整条通路中催化很慢一个反应的酶，称为限速酶。它的活性改变不但可以影响整个酶体系催化反应的总速度，甚至还可以改变代谢反应的方向。如，细胞中ATP/AMP的比值增加，可以抑制磷酸果糖激酶（和丙酮酸激酶）的活性，这不但减慢了糖酵解的速度，还可以通过激活果糖-1，6-二磷酸酶而使糖代谢方向倾向于糖异生。因此，改变某些关键酶的活性是体内代谢调节的一种重要方式。
人体代谢的细胞水平调节，从速度方面来说有两种方式，一种是快速调节，一般在数秒或数分钟内即可发生。这种调节是通过激活或抑制体内原有的酶分子来调节酶促反应速度的，是在温度、pH、作用物和辅酶等因素不变的情况下，通过改变酶分子的构象或对酶分子进行化学修饰来实现酶促反应速度的迅速改变的。另一种是迟缓调节，一般经数小时后才能实现。这种方式主要是通过改变酶分子的合成或降解速度来调节细胞内酶分子的含量。
怎么看一个酶在各组织中的分布
酶作为催化剂在生物体中互相协调、制约，使生物体成为有机的整体.保证了生物体内的物质按一定的代谢途径进行，面细胞内的各个组分都具有特殊的功能。因此.与之相适应的细胞内各种酶的分布，也有其一定的位置与次序。
根据酶的活动部位，通常可将酶分为胞外酶和胞内酶两大类。胞外酶主要包括水解酶类(如水解多糖、寡糖、蛋白质和酯类的酵)：胞内酵种类很多，如氧化还原、转移酵类、裂解酶类、异构酶类及合成酶类等。这些胞内酶在细胞内并不是相互混杂在一起，而是各有其一定的区域。有些酶类在细胞表面的质膜上活动，大多数酶是在细胞原生质内活动、有的则呈可溶性的游离状态存在，有的酶是和细胞内的特定结构结合在一起。
酶是分布在细胞哪些结构里？
我想你对酶的概念还不是很清楚
建议你看看下面的叙述
酶（enzyme）是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。除此以外，还具有高效性、温和性。
酶的温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在比较吻合的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶很适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶很适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶很适温度差别较大，有得酶很适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶很适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的很适PH为1.5，植物体内的酶很适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的活力
酶活力单位（U,active unit）：
酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为很适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酶的催化
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。
有习惯命名和国际系统命名两种方法。
习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？
有4种主要因素使酶加速化学反应。
酶催化效率的促进因素
酶活测定
初速度(initial velocity)：酶促反应很初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到很大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于很大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和很大反应速度的倒数。
酶活调节
竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。
酶的妙用
一．酶在生物体内的功能
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成葡萄糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
二．酶在医疗上的作用
随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意，应用越来越广泛．下面分三个方面介绍．
1．酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性．
2．酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展．
3．酶在临床治疗上的应用
近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些辅酶，如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗．如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等．
三．酶在生产、生活中的应用
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，很后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
植物中有多少种酶？
现在没有相信的数据，但在5000种以上。
酶类分为“分解系酶”和“合成系酶”。比如说，将蛋白质分解成能被吸吸收(那样)大小的氨基酸，通过分解系的酶和吸收后的氨基酸来合成自身身体所必需的蛋白质，这些都是根据酶来进行的。但是，为了区分生体内和生体外被使用的酶，称在生体组织内被使用的酶为“代谢酶”，称在肠胃内等生体组织外被使用的酶为“消化酶”，也可以说是为了方便起见。在生物化学上，分为酸化还原酶、转移酶、加水分解酶、脱离酶、异性化酶和合成酶等六大类。
与光合作用有关的色素和酶分别分布在叶绿体的什么部位
与光合作用有关的色素和酶分别分布在叶绿体的什么部位
与光合作用有关的色素分布在类囊体薄膜上
与光合作用有关的酶分布在叶绿体的类囊体薄膜（进行光反应）和基质（进行暗反应）上
叶绿体外膜上没有与光合作用有关的色素和酶分布
没有。
光合作用有关的酶分布在类囊体膜上和叶绿体基质中，而与光合作用有关的色素只分布在类囊体膜上。
与光合作用有关的酶分布在
1、针对高等植物的研究，即拥有真核细胞结构，则光合作用发生在叶绿体中，与光合作用相关的酶就分布在叶绿体中。
2、光合作用分为两大阶段，即光反应和暗反应阶段。参与光反应阶段的酶分布在叶绿体的基粒中，参与暗反应阶段的酶分布在叶绿体的基质中。
3、针对低等植物的研究，即蓝藻，其拥有原核细胞结构，光合作用发生在细胞质基质中的光合片层结构上，则与光合作用相关的酶分布此处。
与光合作用有关的酶分布在类囊体薄膜上和叶绿体基质中。
答：与光合作用有关的酶分布在类囊体薄膜上和叶绿体基质中（√）。解析：光合作用的光反应有关的酶在类囊体薄膜上，暗反应有关的酶在叶绿体的基质中。
光合作用需要的色素主要分布在叶绿体哪儿？
分布在叶绿体内基粒的囊状结构薄膜上
叶绿体的囊状结构薄膜和基质中均含有与光合作用有关的色素和酶
基质里没有色素只有暗反应有关的酶
急！求助！叶绿体的色素和酶的分布在哪？
形态总述
在高等植物中叶绿体象双凸或平凸透镜，长径5~10um，短径2~4um，厚2~3um。高等植物的叶肉细胞一般含50～200个叶绿体，可占细胞质的40%，叶绿体的数目因物种细胞类型，生态环境，生理状态而有所不同。
叶绿体结构
在藻类中叶绿体形状多样，有网状、带状、裂片状和星形等等，而且体积巨大，可达100um。
叶绿体由叶绿体外被（chloroplast envelope）、类囊体（thylakoid）和基质（stroma）3部分组成，叶绿体含有3种不同的膜：外膜、内膜、类囊体膜和3种彼此分开的腔：膜间隙、基质和类囊体腔。
（一）外被
叶绿体外被由双层膜组成，膜间为10~20nm的膜间隙。外膜的渗透性大，如核苷、无机磷、蔗糖等许多细胞质中的营养分子可自由进入膜间隙。
内膜对通过物质的选择性很强，CO2、O2、Pi、H2O、磷酸甘油酸、丙糖磷酸，双羧酸和双羧酸氨基酸可以透过内膜，ADP、ATP已糖磷酸，葡萄糖及果糖等透过内膜较慢。蔗糖、C5糖双磷酸酯，C糖磷酸酯，NADP+及焦磷酸不能透过内膜，需要特殊的转运体（translator）才能通过内膜。
（二）类囊体
是单层膜围成的扁平小囊，沿叶绿体的长轴平行排列。膜上含有光合色素和电子传递链组分，又称光合膜。
许多类囊体象圆盘一样叠在一起，称为基粒，组成基粒的类囊体，叫做基粒类囊体，构成内膜系统的基粒片层（grana lamella）。基粒直径约0.25~0.8μm，由10~100个类囊体组成。每个叶绿体中约有40~60个基粒。
贯穿在两个或两个以上基粒之间的没有发生垛叠的类囊体称为基质类囊体，它们形成了内膜系统的基质片层（stroma lamella）。
由于相邻基粒经网管状或扁平状基质类囊体相联结，全部类囊体实质上是一个相互贯通的封闭系统。类囊体做为单独一个封闭膜囊的原始概念已失去原来的意义，它所表示的仅仅是叶绿体切面的平面形态。
类囊体膜的主要成分是蛋白质和脂类（60：40），脂类中的脂肪酸主要是不饱和脂肪酸（约87%），具有较高的流动性。光能向化学能的转化是在类囊体上进行的，因此类囊体膜亦称光合膜，类囊体膜的内在蛋白主要有细胞色素b6/f复合体、质体醌（PQ）、质体蓝素（PC）、铁氧化还原蛋白、黄素蛋白、光系统Ⅰ、光系统Ⅱ复合物等。
（三）基质
是内膜与类囊体之间的空间，主要成分包括：
碳同化相关的酶类：如RuBP羧化酶占基质可溶性蛋白总量的60%。
叶绿体DNA、蛋白质合成体系：如，ctDNA、各类RNA、核糖体等。
一些颗粒成分：如淀粉粒、质体小球和植物铁蛋白等。
详见：:baike.baidu./view/28826.?wtp=tt#3
与光合作用有关的色素只分布在叶肉细胞的叶绿体的基质类囊体薄膜上,这句话哪错了
比如蓝藻等就不含叶绿体，光合色素就分布在细胞质基质中。
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